Биология /
←предыдущая следующая→
... 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14
– CH – COOH
|
NH2 Lys K
9. Гидрокси-
лизин
(модификация лизина) NH2 - CH2 – CH – CH2 - СH 2 – CH – COOH
| |
OH NH2 Hyl
10. Аргинин, -амино--гуаниди-
валериановая к-та NH2 - C – NH – CH2 – CH2 - СH 2 – CH – COOH
| | |
N NH2 Arg R
Моноаминодикарбоновые кислоты и их амиды
11. Аспарагиновая к-та, -аминоянтарная к-та HOOC – CH2 – CH – COOH
|
NH2 Asp D
12.Аспарагин, NH2 - CO – CH2 – CH – COOH
|
NH2 Asn
N
13. Глутаминовая к-та, -амино-
глутаровая к-та
HOOC – CH2 – CH2 – CH – COOH
|
NH2
Glu
E
13.Глутамин, NH2 – CO – CH2 – CH2 – CH – COOH
|
NH2 Gln,
Glu
|
NH2 Q
Серусодержащие аминокислоты
14. Цистеин, -амино--тиопропионовая к-та HS – CH2 – CH – COOH
|
NH2 Cys C
15. Цистин (модифика-ция цистеина) NH2
|
S – CH2 – CH – COOH
|
S – CH2 – CH – COOH
|
NH2 Cys
|
Cys C
|
C
16.Метионин, -амино--тиометил-масляная к-та СH3 – S – СH2 – CH2 – CH – COOH
|
NH2 Met M
17.Фенилаланин, -амино--фенил-
пропионовая к-та
СH2 – CH – COOH
|
NH2 Phe F
18.Тирозин, па-ра-гидроксифенил-
аланин
HO – – CH2 – CH – COOH
|
NH2 Tyr Y
19. Триптофан, -амино--индолил-пропионовая к-та
CH2 – CH – COOH
|
NH2 Try, Trp W
20. Гистидин, -амино--имида-золилпропионовая
к-та N
CH2 – CH – COOH
|
NH NH2 His H
Иминокислоты
21. Пролин
- СOOH
NH Pro P
Приложение II
Открытие аминокислот в составе белков
Аминокислота Год Источник Кто впервые выделил
1. Глицин 1820 Желатина А.Браконно
2. Лейцин 1820 Мышечные волокна А.Браконно
1839 Фибрин, шерсть Г.Мульдер
3. Тирозин 1848 Казеин Ф.Бопп
4. Серин 1865 Шелк Э.Крамер
5. Глутамино-
вая к-та 1866 Растительные белки Г.Риттхаузен
6. Аспарагино-
вая к-та 1868 Конглутин, легумин Г.Риттхаузен
7. Фенилаланин 1881 Ростки люпина Э.Шульце, Й.Барбьери
8. Аланин 1888 Фиброин шелка Т.Вейль
9. Лизин 1889 Казеин Э.Дрексель
10. Аргинин 1895 Вещество рога С.Хедин
11. Гистидин 1896 Стурин, гистоны А.Коссель; С.Хедин
12. Цистин 1899 Вещество рога К.Мёрнер
13. Валин 1901 Казеин Э.Фишер
14. Пролин 1901 Казеин Э.Фишер
15. Оксипролин 1902 Желатина Э.Фишер
16. Триптофан 1902 Казеин Ф.Гопкинс, Д.Кол
17. Изолейцин 1904 Фибрин Ф.Эрлих
18. Метионин 1922 Казеин Д. Мёллер
19. Треонин 1925 Белки овса С.Шрайвер
20.Оксилизин 1925 Белки рыб С.Шрайвер
Приложение III
Цветные реакции на белки
Цветные реакции применяются для установления белковой природы веществ, иден-тификации белков и определение их аминокислотного состава в различных биологических жидкостях. В клинической лабораторной практике эти методы используются для опреде-ления количества белка в плазме крови, аминокислот в моче и крови, для выявления на-следственных и приобретенных патологий обмена у новорожденных.
Биуретовая реакция на пептидную связь.
В основе ее лежит способность пептидных связей (– CO–NH– ) образовывать с сульфатом меди в щелочной среде окрашенные комплексные соединения, интенсивность окраски которых зависит от длины полипептидной цепи. Раствор белка дает си-не-фиолетовое окрашивание.
Реактивы: 1) яичный белок, 1% р-р (белок куриного яйца фильтруют через марлю и разводят дист-ой водой 1:10); 2) NaOH, 10% р-р; 3) Cu(OH)2, 1% р-р.
Ход определения. В пробирку вносят 5 капель р-ра яичного белка, 3 капли NaOH, 1 каплю Cu(OH)2, перемешивают. Содержимое пробирки приобретает сине-фиолетовое окрашивание.
Нингидриновая реакция.
Сущность реакции состоит в образовании соединения, окрашенного в си-не-фиолетовый цвет, состоящего из нингидрина и продуктов гидролиза аминокислот. Эта реакция характерна для аминогрупп в -положении, присутствующих в природных ами-нокислотах и белках.
Реактивы: 1) яичный белок, 1% р-р; 2) нингидрин, 0,5% водный р-р.
Ход определения. В пробирку вносят 5 капель р-ра яичного белка, затем 5 капель нингидрина, нагревают смесь до кипения. Появляется розово-фиолетовое окрашивание, переходящее с течением времени в сине-фиолетовое.
Ксантопротеиновая реакция.
При добавлении к р-ру белка конц-ой азотной к-ты и нагревании появляется желтое окрашивание, переходящее в присутствии щелочи в оранжевое. Сущность реакции состоит в нитровании бензольного кольца циклических аминокислот азотной к-ой с образованием нитросоединений, выпадающих в осадок. Реакция выявляет наличие в белке циклических аминокислот.
Реактивы: 1) яичный белок, 1% р-р; 2) конц. азотная к-та; 3)NaOH,10% р-р.
Ход определения. К 5 каплям р-ра яичного белка добавляют 3 капли азотной к-ты и (осторожно!) нагревают. Появляется осадок желтого цвета. После охлаждения добавляют (желательно на осадок) 10 капель NaOH, появляется оранжевое окрашивание.
Реакция Адамкевича.
Аминокислота триптофан в кислой среде, взаимодействуя с альдегидами кислот, об-разует продукты конденсации красно-фиолетового цвета.
Реактивы: 1) неразбавленные яичный белок, 2) конц. (ледяная) уксусная к-та; 3) конц. серная к-та.
Ход определения. К одной капле белка прибавляют 10 капель уксусной к-ты. Наклонив пробирку, осторожно по стенке добавляют по каплям 0,5 мл серной к-ты так, чтобы жид-кости не смешивались. При стоянии пробирки на границе жидкостей появляется крас-но-фиолетовое кольцо.
Реакция Фоля.
Аминокислоты, содержащие сульфгидрильные группы – SH, подвергаются щелоч-ному гидролизу с образованием сульфида натрия Na2S. Последний, взаимодействуя с плюмбитом натрия ( образуется в ходе реакции между ацетатом свинца и NaOH), образует осадок сульфида свинца PbS черного или бурого цвета.
Na2S + Na2PbO2 + 2H2O PbS + 4NaOH.
Реактивы: 1) яичный белок, 1% р-р; 2) реактив Фоля ( к 5% -р-ру ацетата свинца прибавляют равный объем 30% р-ра NaOH до растворения образовавшегося осадка).
Ход определения. К 5 каплям р-ра белка прибавляют 5 капель реактива Фоля и кипятят 2-3 мин. После отстаивания 1-2 мин появляется черный или бурый осадок.
Приложение IV
Реакции осаждения белков.
Белки в р-ре и соответственно в организме сохраняются в нативном состоянии за счет факторов устойчивости, к которым относятся заряд белковой молекулы и гидратная обо-лочка вокруг нее. Удаление этих факторов приводит к склеиванию молекул белков и вы-падению их в осадок. Осаждение белков может быть обратимым и необратимым в зави-симости от реактивов и условий
←предыдущая следующая→
... 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14