Пример: Транспортная логистика
Я ищу:
На главную  |  Добавить в избранное  

Биология /

Белки: история исследования, химсостав, свойства, биологические функции

←предыдущая следующая→
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 



Скачать реферат


частицами, которые в воде образуют коллоидные растворы. Эти растворы характеризуются высокой вязкостью, способностью рассеивать лучи видимого света, не проходят сквозь полупроницаемые мембраны.

Вязкость раствора зависит от молекулярной массы и концентрации растворенного вещества. Чем выше молекулярная масса, тем раствор более вязкий. Белки как высокомо-лекулярные соединения образуют вязкие растворы. Например, раствор яичного белка в воде.

Коллоидные частицы не проходят через полупроницаемые мембраны (целлофан, коллоидную пленку), так как их поры меньше коллоидных частиц. Непроницаемыми для белка являются все биологические мембраны. Это свойство белковых растворов широко используется в медицине и химии для очистки белковых препаратов от посторонних примесей. Такой процесс разделения называется диализом. Явление диализа лежит в ос-нове действия аппарата “искусственная почка”, который широко используется в медицине для лечения острой почечной недостаточности.

Диализ (белые крупные кружки – молекулы белка, черные – молекулы хлористого натрия)

Глава 6. Классификация белков

Все белки в зависимости от строения делятся на простые – протеины, состоящие только из аминокислот, и сложные - протеиды, имеющих небелковую протеистиче-скую группу.

6.1. Протеины

Протеины представляют собой простые белки, состоящие только из белковой части. Они широко распространены в животном и растительном мире. К ним относятся альбу-мины и глобулины, встречающиеся практически во всех животных и растительных клетках, биологических жидкостях и выполняющих важные биологические функции. Альбумины участвуют в поддержании осмотического давления крови (создают онкотическое давление), транспортируют с кровью различные вещества. Глобулины входят в состав ферментов, составляющих основу иммуноглобулинов, выполняющих функции антител. В сыворотке крови между этими двумя компонентами существует постоянное соотношение – альбу-мино-глобулиновый коэффициент (А/Г), равный 1,7 – 2,3 и имеющий важное диагности-ческое значение.

Другими представителями протеинов являются протамины и гистоны – белки ос-новного характера, содержащие много лизина и аргинина. Эти белки входят в состав нук-леопротеидов. Другой основной белок – коллаген – образует внеклеточное вещество со-единительной ткани и находится в коже, хрящах и др. тканях.

6.2. Протеиды

Протеиды являются сложными белками, состоящими из белковой и небелковой частей. Название протеида определяется названием его простетической группы). Так, нуклеиновые кислоты являются небелковой частью нуклеопротеидов, фосфорная к-та входит в состав фосфопротеидов, углеводы – гликопротеидов, а липиды – липопротеидов.

Нуклеопротеиды. Имеют важное значение, т.к. их небелковая часть представлена ДНК и РНК. Простетическая группа представлена в основном гистонами и протаминами. Такие комплексы ДНК с гистонами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами – в со-матических клетках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул гистонов. Нуклепро-теидами по своей природе являются вне клетки вирусы – это комплексы вирусной нук-леиновой к-ты и белковой оболочки – капсида.

Хромопротеиды. Являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями. К хромопротеидам относятся гемоглобин, миоглобин (бело мышц), ряд ферментов (каталаза, пероксидаза, цитохромы), а также хлорофилл.

Гемоглобин (Hb) состоит из белка глобина и небелковой части гема, включающего атом Fe(II), соединенный с протопорфирином. Молекула гемоглобина состоит из 4-х субъединиц: двух  и двух  и соответственно содержит четыре полипептидные цепочки двух сортов. Каждая -цепочка содержит 141, а -цепочка – 146 аминокислотных остатков.

Атом железа может образовать шесть координационных связей. Четыре связи на-правлены к атомам азота пиррольных колец, оставшееся две связи – перпендикулярно к плоскости порфиринового кольца по обе его стороны. Гемы расположены вблизи по-верхности белковой глобулы в специальных карманах, образованных складками поли-пептидных цепочек глобина. Гемоглобин при нормальном функционировании может на-ходиться в одной из трех форм: феррогемоглобин (обычно называемый дезоксигемогло-бином или просто гемоглобином), оксигемоглобин и ферригемоглобин (метгемоглобин). В ферригемоглобине железо находится в закисной форме Fe(II), одна из двух связей, пер-пендикулярных к плоскости порфиринового кольца, направлена к атому азота гистиди-нового остатка, называемого проксимальным (соседним), по другую сторону порфирино-вого кольца и на большем расстоянии от него находится другой гистидиновый остаток – дистальный гистидин, не связанный непосредственно с атомом железа. Взаимодействие молекулярного кислорода со свободным гемом приводит к необратимому окислению атома железа гема [Fe(II)  Fe(III); гем  гемин]. Поэтому в дезоксигемоглобине глобин предохраняет железо от окисления.

| |

CH2 CH2

| |

H2C CH H2C CH O

C C

N Fe N+  Fe  O

H CH H CH

При взаимодействии молекулярного кислорода с гемоглобином существует неболь-шая, но конечная вероятность окисления последнего: молекула O2 не присоединяется, но окислит железо: Fe2+ + O2  Fe3+ + O2–. Поэтому при дыхании в эритроцитах непрерывно образуется метгемоглобин. Для его восстановления в эритроците существует специальная ферментативная система, восстанавливающая метгемоглобин и превращающая его в нор-мальный дезоксигемоглобин. При нарушении этой системы возникает тяжелое заболева-ние – метгемоглобинемия, при которой гемоглобин перестает быть переносчиком кисло-рода.

Присоединение кислорода меняет кислотно-основные свойства гемоглобина. Окси-гемоглоин является более сильной кислотой, чем дезоксигемоглобин. Поэтому в тканях, где значительная часть гемоглобина теряет кислород и становится более сильным осно-ванием, гемоглобин связывает образующуюся в ходе метаболических внутриклеточных процессов углекислоту. В альвеолах легких дезоксигемоглобин снова превращается в ок-сигемоглобин, становится более сильной кислотой и способствует отщеплению CO2. Уг-лекислота, освобождаемая тканями, недостаточно хорошо растворима для эффективного переноса. С помощью фермента карбоангидразы, ускоряющего прямую и обратную ре-акцию:

CO2 + H2O  HCO3 – + H+,

Двуокись углерода превращается в хорошо растворимый бикарбонат-анион. В капиллярах тканей отщепление кислорода повышает содержание дезоксигемоглобина, связывающего протоны и смещающего равновесие реакции вправо. Легко растворимый ион бикарбоната переносится кровью. В альвеолах легких гемоглобин оксигенируется, протоны освобож-даются и равновесие смещается влево. Образуется плохо растворимая двуокись углерода CO2, которая удаляется из водной фазы и выдыхается. Таким образом, гемоглобин работает как буфер с переменным значением pH. Функция гемоглобина как переносчика углеки-слоты не менее важна, чем его функция переноса кислорода.

Миоглобин. Хромопротеид, содержащийся в мышцах. Он состоит только из одной цепи, аналогичной субъединице гемоглобина. Миоглобин является дыхательным пигмен-том мышечной ткани. Он значительно легче гемоглобина связывается с кислородом, но труднее отдает его. Миоглобин создает запасы кислорода в мышцах, где его количество может достичь 14% всего кислорода организма. Это имеет важное значение, особенно для работы мышц сердца. Высокое содержание миоглобина обнаружено у морских млекопи-тающих (тюленя, моржа), что позволяет им длительное время находиться под водой.

Гликопротеиды. Представляют собой сложные белки простетическая группа кото-рых образована производными углеводов (аминосахарами, гексуроновыми кислотами). Гликопротеиды входят в состав клеточных мембран. Так, легочные стенки бактерий по-строены из пептидогликанов, являющихся производными линейных полисахаридов, не-сущих ковалентно связанные с ними пептидные фрагменты. Эти фрагменты осуществляют сшивание полисахаридных цепей с образованием механически прочной сетчатой струк-туры. Например, клеточная стенка E.coli построена из полисахаридных цепей, образо-ванных остатками N-ацетилглюкозамина, связанными -(14)связями, причем каждый второй остаток несет присоединенный к нему по атому С3 фрагмент, образованный свя-занными амидными связями остатками молочной кислоты, L-аланина, D-глутамата (через -карбоксил), мезодиаминонимелината и D-аланина:

O O

O O O

O

CH NHCOCH3 NHCOCH3

H3C

←предыдущая следующая→
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 



Copyright © 2005—2007 «Mark5»