Белок - основа жизни

Глава II

Программа спецкурса „Белок – основа жизни”.

2.1. Объяснительная записка.

Предлагаемая программа спецкурса „Белок – основа жизни” предназна-чена для учащихся X-XI классов. Программа построена с учетом имеющихся знаний у учащихся по химии и биологии, она направлена на рассмотрение, уг-лубление этих знаний, а также на формирование правильного понимания жиз-ненных процессов. Преподавание спецкурса необходимо построить в зависимо-сти от уровня подготовленности учащихся. Материал для преподавания в X классе может быть несколько упрощен, но не сведен лишь к изучению биоло-гических функций белков.

При изучении спецкурса „Белок – основа жизни” в X классе рекоменду-ем подробно остановиться на вопросах, касающихся особенностей белковых тел как носителей жизни, аминокислотного состава белков, свойств белков и их функций организме человека.

При изучении спецкурса в XI классе следует особое внимание уделять химическому строению, структурам белковых молекул, методам выделения и очистки белков, их биологическому действию в живых организмах.

Спецкурс рассчитан на 30 часов, из них 14 часов отводится на лекции, 9 часов – на выполнение лабораторных работ, 5 часов – на семинарские занятия.

При проведении спецкурса предусмотрен учет и контроль знаний уча-щихся. Проверка знаний может осуществляться с помощью контрольных работ, опроса на занятиях, индивидуальных бесед, тестовых заданий.

В вариант программы могут быть внесены некоторые изменения: пере-становка тем, включение некоторых дополнительных вопросов для изучения. Изменения в планирование спецкурса могут быть внесены из-за отсутствия не-обходимого набора реактивов в кабинете химии. Однако внесенные изменения не должны нарушать логическую структуру курса и существенно отражаться на объеме и уровне знаний учащихся. Предлагаемый курса „Белок – основа жиз-ни” может быть использован как факультативные занятия по химии, биологии или как межпредметный комплекс.

Разработанный нами спецкурс может способствовать интеграции химии с другими естественнонаучными дисциплинами, позволяет знакомить учащихся с процессами, протекающими в окружающей среде, в организме человека и жи-вотных и приближает изучение химии к жизни.

2.2. Рабочая программа спецкурса

I. Введение

Химический состав организмов. Общее знакомство с белками. Роль бел-ковых тел в построении живой материи и в осуществлении процессов жизне-деятельности. Особенности белковых тел как носителей жизни. Современные представления о сущности жизни и роли белков в её осуществлении.

II. История открытия и изучения белков.

Внедрение первого препарата белкового вещества. Работы Я.Б. Беккари. Эксперименты с белковыми веществами растительного происхождения (И.М.Руэль, А. Пармантье и др.). Экспериментальные работы с белковыми ве-ществами животного происхождения (Ф. Кене, Ф. Вассерберг, И. Пленк).

Попытки А. Ф. Фукруа по установлению строения белков и сравнению белковых веществ различных тканей и жидкостей живого организма.

Первые данные об элементарном составе белков (Гей-Люссак и Тенар).

Работы по установлению эмпирических формул белковых веществ (Ш.А.Вюрц, Э. Бауленхауер, Э. Фреши и А. Валансьен и др.).

Открытие аминокислот (Л.Н. Воклен, У.Г. Волластон, Г. Мульдер, А. Браконно и др.).

Способ связи аминокислот в белковой молекуле. Работы А.Я. Данилев-ского и Э. Фишера. Синтез первого дипептида. Развитие представлений о структурах белковой молекулы (К.У. Линдерстрем-Ланг и др.).

Отечественная химия белка до 50-х годов XX-века. Открытие Московско-го биохимического института (1921). Работы Н.Д. Зелинского как логическое продолжение работ Э. Фишера.

Физико-химические методы исследования белков в 30-40 гг. XX века (Д.Л. Талмуд, П.В. Афанасьев и др.). Вклад Ф.И. Гизе, А.И. Коднева, П.Т. Иль-енкова, А.Я. Данилевского, А.П. Сабанеева, Н.Н. Любавина и других отечест-венных ученых в развитие представлений о химическом строении белка.

III. Элементарный состав белков. Методы выделения и фракционирова-ния белков.

Основные химические элементы, входящие в состав белка, их процентное содержание. Понятие о факторе пересчета.

Способы гомогенизации материала: размалывание на специальных мель-ницах, измельчение в гомогенизаторах Уорринга и Поттера, ультразвуком, по-переменным замораживанием и оттаиванием, осмотическим шоком, методом азотной бомбы. Экстракция белков растворами солей, буферными смесями (фосфатный, цитратный, боратный), органическими растворителями (водными растворами одно- и многоатомных спиртов, уксусной и дихлоруксусной кислот, ацетона и др.). Методы фракционирования белков: высаживание, осаждение ор-ганическими растворителями (метиловым и этиловым спиртами, ацетоном, ди-оксаном и др.); осаждение солями тяжёлых металлов (Hg2+, Zn2+, Ca2+, Ba2+, Pb2+, Cu2+, и др.), электрофорез жидкостный, на бумаге и блоке агар-агара.

Лабораторно – практические работы:

1. „Выделение белков из тканей и биологических жидкостей“.

2. „ Реакции осаждения белков“.

IV. Гомогенность и молекулярная масса белков.

Способы очистки белковых препаратов от низкомолекулярных примесей: диа-лиз, электродиализ, кристаллизация и ильфильтрация. Методы определения го-могенности белковых препаратов: по независимости растворимости от количе-ства твердой фазы, по хроматографической, электроогорепической и гравита-ционной однородности, по кристалличности, по содержанию HS-группы и кон-цевых аминокислот.

Молекулярная масса белков. Понятие о физическом и химическом значениях молекулярной массы белков.

Методы определения молекулярной массы белка: гравитационный (ультрацен-трифугирование), вискозометрический, осмометрический, электронно-микроскопический, хроматографический, химический, оптический.

Ультрацентрифуги и их достоинство.

Лабораторно-практическая работа:

3. „Диализ белка“.

V. Аминокислотный состав белков.

Аминокислоты – основные структурные элементы всех белков. Разнообразие аминокислот. Природные аминокислоты. Понятие о рацемических и оптиче-ских активных аминокислотах. Особое значение для жизни α-аминокислот.

Заменимые и незаменимые для человека аминокислоты.

VI. Строение белковой молекулы.

Способ связи аминокислот в белковой молекуле. Работы А.Я. Данилевского и Э. Фишера. Пептиды. Методы синтеза пептидов. Синтез пептидов по методу Р. Меррифильда.

Природные пептиды: карнозин, глутатион, офтальмовая кислота, окситоцин, вазопрессин, ораллондин и др.

Структура белковой молекулы. Доказательства полипептидной теории строения белка.

Первичная структура белков. Схема установления первичной структуры белка.

ОпределениеN- и C-концевых аминокислот, расщепление дисульфидных связей и окисление остатков цистеина в цистеиновую кислоту, селективный гидролиз трепсином и химотрипсином, фракционирование пептидов методом электрофо-реза и хроматографии, расшифровка первичной структуры выделенных пепти-дов, воссоздание полной структуры полипептидной цепи. Характеристика пер-вичной структуры A- и B-цепей инсулина, α- и β-цепей гемоглобина и других белков. Первичная структура и видовая специфичность белков.

Вторичная структура белков. Понятие об α- и β-конформациях полипептидной цепи. Правые и левые α-спирали, их реализация в белках и пептидах. Силы, удерживающие полипептидную цепь в α-конформации. Связь первичной вто-ричной структуры белковой молекулы. Степень спирализации полипептидных цепей белков.

Третичная структура белков. Методы её выявления. Работы Дж. Кендрю, М. Петруца и Филипса по рентгеноструктурному анализу третичной структуры гемоглобина. Типы связей, обеспечивающих поддержание структуры белковой молекулы. Гидрофобные зоны в молекулах глобумерных белков. Приоритет отечественных исследователей (Д.Л. Талмуда, Б.Н. Талмуда и П.В. Афанасьева) в разработке учения об ориентации гидрофобных и гидрофильных радикалов в процессе свёртывания полипептидной цепи в глобулу. Динамичность третич-ной структуры белков.

Четвертичная структура белков. Субъединицы, протомеры и эпимолеку-лы (мультимеры). Конкретные примеры четвертичной структуры белков (ин-сулин, гемоглобин, вирус табачной мозаики и т.п.). Типы связей между субъе-диницами в эпимолекуле.

Лабораторно-практические работы:

4. „Кислотный и ферментативный гидролиз белка“.

5. „Биуретовая и мингидриновая реакции на белки“.

VII. Свойства белков

Реакционная способность белков. Химические свойства белков. Оптические свойства белков. Амфотерность. Гезоэлектическое состояние белковой молеку-лы. Нативные и денатурированные белки. Механизм денатурации белков.

Лабораторные работы:

6. „Качественные реакции на белки“.

VIII. Номенклатура и классификация белков.

Простые (протеины) и сложные (протеиды) белки. Классификация протеи-нов по форме белковой молекулы, по происхождению, по аминокислотному со-ставу. Характеристика некоторых простых белков (клупеин, фиброин шёлка, яичный и сывороточный альбумины). Классификация протеидов. Белковый компонент и прстепическая? Группа в протеидах. Металлопротеиды (ферри-пин). Фосфопротеины (казеин, фосфопротеиды яйца, пепсин). Гликопротеиды, хромопротеиды, мепопротеиды? Нуклеотиды; тонкая организация их структу-ры.

IX. Биологические функции белков.

Белки – ферменты. Белки – гормоны. Белки