Белки

гли-гли-про-три-мет-глю-глю-глю-глю-глю-ала-тир-гли-три-мет-асп-фен-NH2.

Пептоны, образовавшиеся из белков под влиянием пепсина представляют собой смеси еще достаточно высокомолекулярных сложных соединений, которые в желудке не всасываются и поэтому поступают при очередном опорожнении желудка вместе с пищевой кашицей в двенадцатиперстную кишку.

Здесь они подвергаются действию группы протеолитических ферментов, гидролизующих как белки, так и пептоны. Пищеварительный сок в кишечнике, действующий на белки, представляет собой смесь секрета панкреатической железы и слизистой кишечника. В кишечнике белки пищи подвергаются воздействию трипсина, химотрипсина и пептидаз. Трипсин содержится в поджелудочном соке в недеятельной форме в виде триписиногена. Под влиянием другого фермента глюкопротеидной природы – энтерокиназы – трипсиноген превращается в трипсин. Процесс превращения трипсиногена в трипсин сводится к отщепления небольшого пептида (гексопептида) с α-аминного конца полипептидной цепи. Выделение трипсина в недеятельной форме имеет большое биологическое значение. Поджелудочный сок содержит ряд других ферментов, например липазу и амилазу, представляющих собой, как и все ферменты белковые вещества. Присутствие в одном с ними растворе протеолитического фермента – трипсина – в активной форме могло бы привести к их перевариванию и разрушению еще в панкреатической железе.

Трипсин гидролитически разрушает как белки, не изменившееся в желудке под влиянием пепсина, так и высокомолекулярные продукты распада белков, полипептиды типа пептонов. Оптимум РН для трипсина равен 7,8. Трипсин и пепсин действуют на различные пептидные связи в молекуле белка. Трипсин особенно легко расщепляет связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы аргинина или лизина. Трипсин производит сравнительно неглубокий гидролиз белка. Только около одной трети всех пептидных связей в белковой молекуле расщепляется трипсином. Основными продуктами триптического гидролиза белка являются полипептиды. Следует отметить, что под влиянием трипсина в процессе гидролиза белка могут освобождаться в небольшом количестве и свободные аминокислоты. Природы продуктов триптического гидролиза зависит от состава и строения исходного субстрата гидролиза (белка, пептона и т.п.).

Другим протолитическим ферментом, действующим в кишечнике во время пищеварения, является химотрипсин. Он содержится в поджелудочной железе в неактивном состоянии, в виде двух зимогенов – химотрипсиногена А и химотрипсиногена В, которые под действием трипсина переходят в кишечнике в активный химотрипсин.

Химотрипсиноген А состоит из полипептидной цепи, содержащей 246 аминокислот. В зависимости от того, происходит ли активирование химотрипсиногена в результате действия трипсина или химотрипсина, образуются различные смеси химотрипсинов.

Кристаллический химотрипсин подобно трипсину гидролизует как белки, так и пептоны с образованием относительно низкомолекулярных пептидов. Он расщепляет по преимуществу те пептидные связи, на которые трипсин не действует. Если на казеин воздействовать трипсином, а затем по окончании триптического гидролиза добавит химотрипсин, то гидролиз белка продолжается. Равным образом казеин, предварительно гидролизованный химотрипсином, гидролизуется дальше добавленным трипсином. В некоторых случаях химотрипсин производит даже более глубокий гидролиз белка, чем трипсин, и при этом расщепляется почти половина пептидных связей в белковой молекуле.

Следует особо подчеркнуть, что трипсин и химотрипсин гидролизуют в кишечнике также и такие белки, которые почему-либо не подверглись предварительному расщеплению пепсином в желудке.

Полипептиды, образовавшиеся в результате действия на белки пепсина, а затем трипсина и химотрипсина, подвергаются дальнейшему расщеплению в кишечнике, которое осуществляется под влиянием пептидаз. Как трипсин и химотрипсин пепсидазы выделяются железистыми клетками слизистой тонкой кишки в недеятельной или малоактивной форме. Активация их происходит под действием трипсина. В поджелудочном соке имеются две карбоксипептидазы – А и В, а в кишечном соке – аминопептидаза и ряд дипептидаз. Карбосксипептидазы расщепляют полипептиды с того конца цепи, где имеется свободная карбоксильная группа, причем карбоксипептидаза А – при наличии концевых ароматических аминокислот, а карбоксипептидаза В – при расположении на концах цепи основных аминокислот. Карбоксипептидаза, как и другие протеолитические ферменты поджелудочного сока, выделяются в виде неактивного зимогена.

Аминопептидаза расщепляет полипептиды с того конца, где имеется свободная аминогруппа.

Дипептидаза расщепляет дипептиды на свободные аминокислоты. В результате ферментативного гидролиза полипептидов пептидазами в кишечнике образуются свободные аминокислоты.

Отсюда следует важный вывод о том, что под влиянием совместного действия группы протеолитических ферментов белки пищи распадаются в желудочно-кишечном тракте до аминокислот.

Следует иметь в виду, что плохая перевариваемость различных пищевых белков может быть обусловлена также присутствием в них ингибиторов протеаз. Так, например, соевые бобы содержат мощный ингибитор трипсина; в яичном белке обнаружен мукопротеид также сильно угнетающий действие трипсина.

Помимо перечисленных выше протеолитических ферментов, в содержимом кишечника обнаруживаются также ферменты эластаза, действующая на эластин эластических связок и коллагеназа, гидролизующая коллаген костной и хрящевой ткани. Эти ферменты поступают в кишечник в составе поджелудочного сока.

Расщепление пептонов, так же как и жиров и углеводов, под влиянием соответствующих гидролаз особенно энергично проходит на поверхности слизистой оболочки кишечника (пристеночное пищеварение).

Увеличению скорости пищеварения непосредственно на поверхности слизистой кишечника в немалой степени способствует протекание тесно связанных с перевариванием пищи процессов всасывания.

Здесь надо также напомнить, что кишечный сок в отличие от желудочного и поджелудочного секретов содержит, помимо жидкой части, плотную часть, состоящую из отторгнутых клеток слизистой оболочки кишечника. Эти клетки очень богаты ферментами. Концентрация ферментов в жидкой части сок значительно ниже. Особенно высоко содержание ферментов в только что отторгнутых от стенки кишечника клеточных элементах.

Картина превращения пищевых белков в желудочно-кишечном тракте была бы не полной, если бы мы прошли мимо тех изменений ,которые претерпевают белки (аминокислоты) в кишечнике под действием разнообразных микроорганизмов, населяющих в огромном количестве этот участок пищеварительной трубки. Часть аминокислот в кишечнике до их всасывания используются микробами в качестве источника питания.

Расщепление микробами аминокислот приводит к превращению их в амины, жирные кислоты, спирты, фенолы, индол, скатол, сероводород и ряд других соединений. Этот процесс носит название гниения белков в кишечнике. Прежде чем останавливаться на частностях, рассмотрим направление этих реакций.

1. При декарбоксилировании аминокислот возможно получение соответствующих, нередко ядовитых аминов.

2. При дезаминировании аминокислот микробами, когда происходит отщепление аминогруппы в виде аммиака, в зависимости от условий, возникают различные продукты, среди них насыщенные и не насыщенные кислоты кетокислоты и оксикислоты.

Гниение белков в органах пищеварения с образованием ядовитых продуктов происходит в более или менее значительных размерах лишь в нижних отделах кишечника. В полости рта и желудке условий для развития гнилостных бактерий обычно нет.

Амины, получающиеся при декарбоксилировании аминокислот, представляют собой фармакологически активные вещества, а некоторые из них являются даже сильными ядами. Из отдельных протеиногенных аминов, то есть аминов, образующихся из аминокислот под влиянием микробов кишечника необходимо назвать путресцин, кадаверин, фенилэтиламин и индолэтиламин.

Путресцин получается при декарбоксилировании аминокислоты орнитина:

При всасывании путресцина из кишечника в кровь этот диамин выделяется с мочой.

Кадаверин получается совершенно аналогичным образом при декарбоксилировании диаминокислоты лизина (α,ε-диаминокапроновой кислоты):

Если кадаверин всасывается из кишечника в кровь, то часть его, так же как и путресцина выводится из организма через почки в неизмененном виде. Часть образующихся аминов может обезвреживаться в стенках кишечника и в других тканях под действием фермента аминксидазы.

Кадаверин, так же как и путресцин, относят к группе трупных ядов, или птомаинов, так как они образуются и при разложении трупов; ядовитость этих диаминов, однако, незначительна.

Совершенно аналогичным образом из фенилаланина в кишечнике при гниении белков получается фенилэтиламин, а из триптофана – индолилэтиламин:

Сероводород (H2S), метилмеркаптан (CH3SH) и другие содержащие серу соединения получаются при глубоком разрушении кишечными бактериями аминокислот цистина, цистеина и метионина. Из ядовитых продуктов гниения белков следует назвать фенол, паракрезол, скатол и индол.

Фенол и крезол могут образовываться из аминокислоты тирозина

Микробы разрушают боковую цепь аминокислоты, постепенно укорачивая ее.

Образовавшиеся в кишечнике под действием бактерий ядовитые продукты распада тирозина после всасывания